Патологическая анатомия / Педиатрия / Патологическая физиология / Оториноларингология / Организация системы здравоохранения / Онкология / Неврология и нейрохирургия / Наследственные, генные болезни / Кожные и венерические болезни / История медицины / Инфекционные заболевания / Иммунология и аллергология / Гематология / Валеология / Интенсивная терапия, анестезиология и реанимация, первая помощь / Гигиена и санэпидконтроль / Кардиология / Ветеринария / Вирусология / Внутренние болезни / Акушерство и гинекология Медицинска паразитология / Патологична анатомия / Педиатрия / Патологична физиология / Оториноларингология / Организация на здравна система / Онкология / Неврология и неврохирургия / Наследствени, генетични заболявания / Кожни и полово предавани болести / Медицинска история / Инфекциозни заболявания / Имунология и алергология / Хематология / Валеология / Интензивно лечение, анестезиология и интензивни грижи, първа помощ / Хигиена и санитарен и епидемиологичен контрол / Кардиология / Ветеринарна медицина / Вирология / Вътрешна медицина / Акушерство и гинекология
основен
За проекта
Медицински новини
За автори
Лицензирани книги по медицина
<< Предишна Следващ >>

Състав и структура на съединителната тъкан

В съединителната тъкан има:

междуклетъчно (основно) вещество,

клетъчни елементи

влакнести структури (колагенови влакна). Характеристика: има много повече междуклетъчна субстанция от клетъчните елементи.



Междуклетъчно (основно) вещество.



Желеподобната консистенция на основното вещество се обяснява с неговия състав. Основното вещество е силно хидратиран гел, който се образува от съединения с високо молекулно тегло, които съставляват до 30% от масата на междуклетъчното вещество. Останалите 70% са вода. Компонентите с високо молекулно тегло са представени от протеини и въглехидрати. Въглехидратите в своята структура са хетерополизахариди - глюкозни аминогликани (GAG). Тези хетерополизахариди са изградени от дизахаридни единици, които са техните мономери.



Според структурата на мономерите се разграничават 7 вида глюкозаминогликани:

1. Хиалуронова киселина.

2. Хондроитин-4-сулфат.

3. Хондроитин-6-сулфат.

4. Дерматан сулфат.

5. Кератан сулфат.

6. Хепаран сулфат.

7. Хепарин.



Хиалуронова киселина.

За първи път е открит в стъкловидното тяло на окото. Молекулното тегло на този полимер е до 1 000 000 Da. Мономерът е изграден от глюкуронова киселина и N-ацетилглюкозамин. Вътре мономерът е 1,3-бета-гликозидна връзка, между мономерите е 1,4-бета-гликозидна връзка. Хиалуроновата киселина може да бъде в свободна форма и като част от сложни агрегати. Това е единственият представител на глюкозаминогликаните, който не е сулфатиран. Смята се, че основната функция на хиалуроновата киселина в съединителната тъкан е свързването на водата. В резултат на това свързване междуклетъчното вещество придобива характер на желеобразна матрица, способна да „поддържа“ клетките. Ролята на хиалуроновата киселина в регулирането на тъканната пропускливост също е важна. Структурата на повтарящия се дезахарид в молекулата на хиалуроновата киселина е дадена по-долу:

Хондроитин сулфати.

Два вида: хондроитин-4-сулфат и хондроитин-6-сулфат. Те се различават помежду си по местоположението на остатъка от сярна киселина. Всички те съдържат остатък от сярна киселина. Хоноитин сулфатният мономер е конструиран от глюкуронова киселина и N-ацетилгалактозамин сулфат. Те се намират в връзките на ставите и в зъбната тъкан.



Дерматан сулфат.

Особено характерно за дермата (кожата). Устойчив е на действието на хиалуронидази (тестикуларни и бактериални). Това е една от разликите между дерматан сулфат и хондроитин сулфати. Мономерът му е конструиран от идуронова киселина и галактозамин-4-сулфат. Той е един от структурните компоненти на хрущяла.







Кератан сулфат.

Първо се изолира от роговицата на окото на бика, откъдето идва и името на този гликозаминогликан.Мономерът на кератан сулфат се състои от галактоза и N-ацетилглюкозамин-6-сулфат.

Хепатан сулфат и хепарин.

Те са силно сулфатирани (в мономера 2-3 остатъци от сярна киселина). Те включват глюкуронат-2-сулфат и N-ацетилглюкозамин-6-сулфат.

Хепаринът е известен предимно като антикоагулант. Трябва обаче да се припише на гликозаминогликани, тъй като той се синтезира от мастоцити, които са вид клетъчни елементи на съединителната тъкан. Той може да бъде част от протеогликани; с гликозин-аминогликаните той е обединен от химическата структура.

Дългите полизахаридни вериги се сгъват в глобули. Тези глобули обаче са свободни (нямат компактен стил) и заемат сравнително голям обем. Глюкозаминогликаните са хидрофилни съединения, съдържат много хидроксилни групи, имат значителен отрицателен заряд (много карбоксилни и сулфо групи). Значителен отрицателен заряд допринася за добавянето на положително заредени калий, натрий, калций и магнезий към тях. Това допълнително повишава способността за задържане на вода, а също така насърчава дисоциацията на молекулите на тези вещества в съединителната тъкан.



Глюкозаминогликаните са част от сложни протеини, наречени протеогликани. Глюкозаминогликаните съставляват 95% от теглото им в протеогликаните. Останалите 5% от теглото са протеини. Протеиновите и не-протеиновите компоненти в протеогликаните са свързани чрез силни, ковалентни връзки. Как се изгражда протеогликановата молекула? Протеиновият компонент е специален COR протеин. Към него са прикрепени глюкозаминогликани с помощта на трисахариди. 1 COR протеиновата молекула може да свърже до 100 GAG. В клетката протеогликаните се свързват с хиалуроновата киселина. Образува се сложен надмолекулен комплекс. Съдържа: хиалуронова киселина, специални свързващи протеини, както и протеогликани. Еластичните вериги от глюкозаминогликани в състава на протеогликани образуват структури от макромолекулярни мрежи. Такава химическа структура осигурява функцията на молекулно сито с определени размери на порите по време на транспортирането на различни вещества и метаболити. Размерът на порите се определя от вида на GAG, преобладаващ в тази конкретна тъкан. Например капсула със съединителна тъкан на бъбречния гломерул осигурява селективен транспорт на вещества по време на ултрафилтрация. Поради множеството сулфо- и карбоксилни групи, мрежовите структури са полианиони, способни да отлагат вода, някои катиони (K +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).

В допълнение към протеогликаните основното вещество съдържа гликопротеини.



Glycoproteins.

Техният въглехидратен компонент е олигозахарид, състоящ се от 10-15 мономерни единици. Тези мономерни единици могат да бъдат главно малки монозахариди: маноза, метилпентози, рамноза и фукоза, арабиноза, ксилоза. В края на този олигозахарид има друго производно на монозахариди: сиалови киселини (ацилови производни на невраминовата киселина). Ако концентрацията на сиаловите киселини в кръвта се увеличи, тогава междуклетъчната матрица се разлага. Това се случва с възпаление.

Гликопротеините са разделени на 2 групи:

? разтворим;

? неразтворим.

Въглехидратната част на гликопротеините е много променлива. Последователността на монозахаридите е важна, както и последователността на аминокиселините в протеиновата част.

От гликопротеините най-проучени са разтворимият фибронектин и неразтворимият ламинин.

Разтворимите гликопротеини са представени от специален протеин - фибронектин. Молекулното тегло на фибронектина е 440 kDa. Състои се от две полипептидни вериги, свързани чрез дисулфиден мост. Той има места на свързване с протеогликани, с влакнести структури, гликолипиди на клетъчни мембрани. Следователно фибронектинът се нарича "молекулярно лепило". Обикновено се намира на повърхността на фибробластите и участва в адхезията на всички изброени клетъчни структури и, следователно, клетки. С туморни заболявания се знае, че количеството на фибронектин намалява, което допринася за туморни метастази.

Разтворимите гликопротеини също включват COR протеин, компонент на протеогликани, свързващи протеини, както и редица плазмени протеини.

Неразтворимите гликопротеини образуват "рамката", "стромата" на междуклетъчната матрица.

Неразтворимите гликопротеини включват ламинин.
Молекулното тегло на този протеин е 10 000 kDa. Съдържа същите въглехидратни компоненти като ганглиозидите на клетъчната мембрана.

Въглехидратните компоненти на гликопротеините, както и въглехидратните компоненти на гликопротеините притежават свойствата на тъканните антигени.

Катаболизъм на компонентите на основното вещество. Той е под въздействието на някои хидролази.

Например, невраминидазата разцепва N-ацетилневраминовата (сиалова) киселина от гликопротеините, а вече дестабилизираният гликопротеин се абсорбира от макрофаги. Следователно концентрацията на сиаловите киселини в кръвта е характеристика на състоянието на съединителната тъкан. При възпалителни процеси тази концентрация се увеличава значително.

При недостатъчност на ензимите от катаболизма на основното вещество се развиват заболявания - мукополизахаридози, при които в тъканите се натрупва определени ГАГ.



Влакна от съединителна тъкан.

В междуклетъчната матрица има 2 вида влакнести структури:

Колагенни и еластинови влакна. Основният им компонент е неразтворимият колагенов протеин.

Колагенът е сложен протеин, принадлежи към групата на гликопротеините, има кватернерна структура, молекулното му тегло е 300 kDa. Той представлява 30% от общото количество протеин в човешкото тяло. Неговата фибриларна структура е свръхмотка, състояща се от 3 вериги. Неразтворим във вода, солни разтвори, в слаби разтвори на киселини и основи. Това се дължи на характеристиките на първичната структура на колагена. В колагена 70% от аминокиселините са хидрофобни. Аминокиселините по дължината на полипептидната верига са разположени в групи (триади), сходни помежду си по структура, състоящи се от три аминокиселини. Всяка трета аминокиселина в основната структура на колагена е глицин (триада (или група): (гли-XY) n, където X е всяка аминокиселина или оксипролин, Y е всяка аминокиселина или оксипролин или оксилизин). Тези аминокиселинни групи в полипептидната верига се повтарят многократно.

Вторичната структура на колагена също е необичайна: стъпката на едно завъртане на спиралата е само 3 аминокиселини (дори малко по-малко от 3), а не 3,6 аминокиселини на оборот, както се наблюдава при други протеини. Това плътно опаковане на спиралата се дължи на наличието на глицин. Тази функция определя по-високите структури на колаген. Молекулата на колагена е изградена от 3 вериги и представлява тройна спирала. Тази тройна спирала се състои от 2 -1-вериги и една -2-верига. Всяка верига съдържа 1000 аминокиселинни остатъци. Веригите са успоредни и имат необичайна опаковка в пространството: всички радикали на хидрофобните аминокиселини са разположени отвън. Известни са няколко вида колаген, които се различават генетично. Генната молекула на тропокол е колагенов протеин. Една от отличителните характеристики на този протеин е, че 1/3 от всичките му аминокиселинни остатъци са глицин, 1/3 е пролин и 4-хидроксипролин, около 1% е хидроксилизин; някои молекулни форми на колаген също съдържат 3-хидроксипролин, макар и в много ограничени количества:

Колагенен синтез.

Има 8 етапа на биосинтеза на колаген: 5 вътреклетъчни и 3 извънклетъчни.



1-ви етап

Той протича върху рибозомите, синтезира се молекулата на предшественика: препроколаген.



2-ри етап

Използвайки сигналния пептид "пре", транспортирайте молекулата в тубулите на ендоплазмения ретикулум. Тук "pre" се разделя - образува се "проклаген".



3-ти етап

Аминокиселинните остатъци от лизин и пролин в молекулата на колагена се окисляват от ензимите пролил хидроксилаза и лизил хидроксилаза (тези окислителни ензими принадлежат към подклас монооксигенази).

При недостиг на витамин "С" - аскорбинова киселина, се наблюдава скорбут, - заболяване, причинено от синтеза на дефектен колаген с намалена механична сила, което причинява, по-специално, разхлабване на съдовата стена и други неблагоприятни ефекти.



4-ти етап

Пост-транслационна модификация - гликозилиране на проклаген чрез действието на ензима гликозил трансфераза. Този ензим прехвърля глюкозата или галактозата към хидроксилните групи на оксилизин.



5-ти етап

Крайният вътреклетъчен етап е образуването на тройна спирала - тропоколаген (разтворим колаген). Про-последователността съдържа аминокиселината цистеин, която образува дисулфидни връзки между веригите. Има процес на спиралиране.



6-ти етап

Тропоколаген се секретира в извънклетъчната среда, където амино и карбоксипротеиназите разцепват (про) последователността.



7-ми етап

Ковалентно омрежване на молекулата на тропоколаген от край до край за образуване на неразтворим колаген. В този процес участва ензимът лизил оксидаза (флавометалопротеин, съдържа FAD и Cu). Окисляването и дезаминирането на лизиновия радикал става с образуването на алдехидната група. Тогава между двата лизинови радикала се появява алдехидна връзка.

Едва след многократно омрежване на фибрили, колагенът придобива своята уникална сила и се превръща в неразбираемо влакно.

Лизил оксидазата е Cu-зависим ензим, поради което при липса на мед в организма настъпва намаляване на здравината на съединителната тъкан поради значително увеличаване на количеството на разтворим колаген (тропоколаген).



8-ми етап

Асоциация на неразтворими молекули на колаген на рамо до рамо. Свързването на фибрилите се осъществява по такъв начин, че всяка следваща верига е изместена на 1/4 от дължината си спрямо предходната верига.



Еластични влакна

Вторият вид фибри е еластичен, Основата на структурата е протеинов еластин. Еластинът е дори по-хидрофобен от колагена. Съдържа до 90% хидрофобни аминокиселини. Много лизин, има сайтове със строго определена последователност на аминокиселини. Веригите са подредени в пространството под формата на глобули. Глобула от една полипептидна верига се нарича β-еластин. Поради лизиновите остатъци се получава взаимодействие между α-еластиновите молекули.

Радикалите на аминокиселината лизин участват във формирането на тази структура. Това е структурата на десмозин. Десмозинът е пиридинова структура, която се образува при взаимодействието на лизин на 4 еластинови молекули.

Друга необичайна „аминокиселина“ беше открита в еластиновите хидролизати, пикът на които в хроматограмите е разположен между орнитин и лизин. Оказа се, че това е лизинорлеуцин, който осигурява заедно с кръстосаните връзки на десмозин и изодесмозин в молекулата на еластин:



Клетъчни елементи на съединителната тъкан:

Това са фибробласти, мастоцити и макрофаги, В тях процеси на синтез на структурни компоненти, както и процес на разлагане на съединителната тъкан. Колагенът се подновява на 50% за 10 години. Във фибробластите има синтетични процеси: синтез на колаген, еластин.
<< Предишна Следващ >>
= Преминете към съдържанието на учебника =

Състав и структура на съединителната тъкан

  1. Резюме. Биохимия на костите и съединителната тъкан., 2008
    единична материя. Състав и структура. Глюкозаминогликаните. Glycoproteins. Влакна от съединителна тъкан. Колагенен синтез. Биохимични промени в съединителната тъкан по време на стареене и някои патологични процеси. Фактори, които регулират метаболизма на съединителната тъкан. Костна тъкан. Остеобласти. Остеоцит. Остеокластите. Химическият състав на костната тъкан. Образуване на костите. фактори
  2. Видове съединителна тъкан.
    {foto11} Съединителна тъкан. Отляво надясно: хлабава съединителна тъкан, плътна съединителна тъкан, хрущял, кост, кръв. Разхлабената съединителна тъкан се състои от клетки, разпръснати в междуклетъчната субстанция и преплетени неупотребявани влакна. Вълнообразните снопове от влакна се състоят от колаген и прави от еластин; комбинацията им осигурява здравината и еластичността на съединителя
  3. НАСЛЕДСТВЕНИ БОЛЕСТИ НА СВЪРЗВАТЕЛНИЯ ТИСС
    Дарвин Дж. Прокоп Наследствените заболявания на съединителната тъкан са сред най-често срещаните генетични синдроми. Те включват най-често несъвършената остеогенеза, синдромите на Ehlers-Danlos и Marfan. Класификацията на тези синдроми обикновено се основава на работата на Маккусик, който анализира признаци, симптоми и морфологични промени в
  4. Дифузни заболявания на съединителната тъкан
    Дифузните заболявания на съединителната тъкан (синоним: колагенози, колагенови заболявания) е групова концепция, която комбинира няколко заболявания, при които се забелязва дифузно увреждане на съединителната тъкан и кръвоносните съдове. През 1942 г. Klemperer (P. Klemperer) предлага да се наричат ​​дифузни заболявания на колагеновите заболявания, които са анатомично характеризирани с генерализирана промяна (увреждане)
  5. ФУНКЦИЯ ЗА СВЪРЗВАНЕ НА ТИСКАТА
    Съединителната тъкан се характеризира със способността да синтезира колаген, еластин и др. (7, 9, 13, 14, 21). Секрецията на тези вещества в междуклетъчното пространство и образуването на матрица от тях, която след това се комбинира с калциеви йони, завършва с образуването на плътни тъканни образувания, които се задържат за разлика от клетките и тъканите, което определя функцията на тъканта като свързваща (табл.
  6. Болест на съединителната тъкан
    Лупус еритематозус, или белег еритематоза, е хронично заболяване с увреждане на съединителната тъкан. Етиологията и патогенезата не са напълно установени. Съществуват редица теории за появата на болестта (автоимунни, генетични, ендокринни, вирусни и др.), Но никоя от тях не може да обясни цялата същност на болестта. Доказано е, че механичните, т.е.
  7. Глава ДИФУЗИВНИ ЗАБОЛЯВАНИЯ НА СВЪРЗВАТЕЛНИЯ ТИСУС
    Дифузните заболявания на съединителната тъкан са група заболявания, които се характеризират със системен тип възпаление на различни органи и системи в резултат на комбинираното развитие на автоимунни и имунокомплексни процеси, както и прекомерна фиброза. Характеристика на тази група заболявания е многофакторният тип предразположение със специфична роля на имуногенетични
  8. Патология на съединителната тъкан
    Може да придружава наследствена патология на съединителната тъкан (синдром на Марфан, синдром на Ehlers-Danlos, дефицит на a1-антитрипсин). Клиничната картина. Внезапна остра болка в гърдите, засилваща се с дълбок дъх, задух, перкусия от засегнатата страна „боксов звук“, рязко отслабване на дихателните звуци (аускултация), смяна на тъпотата на сърцето
  9. Кости, зъби и съединителна тъкан.
    Семейство клеток соединительной ткани включает фибробласты, клетки хрящевой и костной ткани. Эти клетки специализируются на секреции фибриллярных белков (в особенности коллагенов), из которых строится межклеточный матрикс. Кости — очень плотная, специализированная форма соединительной ткани. Наряду с выполнением опорных функций кости служат местом депонирования кальция и неорганического
  10. Диффузные заболевания соединительной ткани
    ДИФФУЗНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ (ДЗСТ), или коллагенозы (термин, имеющий историческое значение), — группа заболеваний, характеризующихся системным иммуновоспалитель-ным поражением соединительной ткани и ее производных. Данное понятие является групповым, но не нозологическим, в связи с чем этим термином не следует обозначать отдельные нозологические формы. ДЗСТ объединяют достаточно
  11. Перекрестный синдром и смешанное заболевание соединительной ткани
    А. Клиническая картина. Для смешанного заболевания соединительной ткани характерно сочетание симптомов склеродермии, ревматоидного артрита, полимиозита и СКВ. Около 10% больных СКВ удовлетворяют критериям смешанного заболевания соединительной ткани, разработанным Американской ревматологической ассоциацией. Обычно смешанное заболевание соединительной ткани больше всего напоминает склеродермию.
  12. ДИФФУЗНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
    Под этим понятием подразумевается ряд нозологических форм, характеризующихся системным типом поражения различных органов и систем, развитием аутоиммунных и иммуннокомплексных процессов, избыточным фиброзированием. В настоящей лекции мы остановимся на трех больших коллагенозах: системной красной волчанке, системной склеродермии и дерматомиозите. Еще несколько лет назад в этой группе
  13. Диффузные заболевания соединительной ткани
    Диффузные заболевания соединительной
  14. Биохимические изменения соединительной ткани при старении и некоторых патологических процессах.
    Общим возрастным изменением, которое свойственно всем видам соединительной ткани, является уменьшение содержания воды и отношения основное вещество/волокна. Показатель этого соотношения уменьшается как за счет нарастания содержания коллагена, так и в результате снижения концентрации гликозаминогликанов. В первую очередь значительно снижается содержание гиалуроновой кислоты. Однако не только
  15. Химический состав костной ткани.
    Изучение химического состава костной ткани сопряжено со значительными трудностями, поскольку для выделения органического матрикса требуется провести деминерализацию кости. Кроме того, содержание и состав органического матрикса подвержены значительным изменениям в зависимости от степени минерализации костной ткани. Известно, что при продолжительной обработке кости в разведенных растворах кислот
  16. ПОРАЖЕНИЕ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ ПРИ РЕВМАТИЗМЕ И ДРУГИХ ДИФФУЗНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
    В последнее время ревматические поражения нервной системы рассматривают как первичный, системный, поэтапно развивающийся деструктивный процесс в соединительной ткани. Термин “коллагенозы” предложил Клемперер и Бер в 1940 г. Они, исходя из морфологических характеристик системного поражения соединительной ткани, объединили ряд заболеваний в группу коллагенозов. Позже было установлено, что в
  17. ДИФФУЗНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ И СУСТАВОВ
    ДИФФУЗНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ И
  18. Тема № 6. Диффузные болезни соединительной ткани. Пузырные дерматозы
    Красная волчанка- тяжелое заболевание, поражающее соединительную ткань и сосуды. Среди факторов, провоцирующих появление или обострение красной волчанки, прежде всего отмечают повышенную чувствительность к инсоляции и метеорологическим воздействиям. В некоторых случаях у женщин заболевание возникает после беременности и родов. Различают хроническую (ограниченную и диссеминированную) и системную
  19. ЛЕКЦИЯ № 9. Дифференциальный диагноз диффузных болезней соединительной ткани у детей. Клиника, диагностика, лечение
    Классификация ревматических болезней. 1. Ревматизм. 2. Ювенильный ревматоидный артрит. 3. Анкилозирующий спондилит. 4. Другие спондилоартропатии. 5. Системная красная волчанка. 6. Васкулиты: 1) геморрагический васкулит (Шеклейн—Геноха); 2) узелковый периартериит (полиартериит у детей раннего возраста, болезнь Кавасаки, болезнь Вегенера); 3) артериит Такаясу. 7. Дерматомиозит. 8. Склеродермия. 9.
  20. Химический состав и строение зерна
    Зерновые продукты занимают большое место в питании и составляют около 50% суточной энергетической ценности пищевых рационов населения большинства регионов нашей страны. Зерно является сырьем для многих отраслей пищевой промышленности, используется в животноводстве в качестве корма. В питании населения используется зерно таких зерновых культур, как рожь, пшеница, ячмень, гречиха, рис, овес,
Медицински портал "MedguideBook" © 2014-2019
info@medicine-guidebook.com